蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。例如:
血红蛋白是红细胞中所含有的一种结合蛋白质,它的蛋白质部分称为珠蛋白(globin),非蛋白质部分(辅基)称为
血红素(见图14)。Hb分子由四个
亚基构成,每一亚基结合一分子血红素。正常成人Hb分子的四个亚基为两条α链,两条β链。α链由141个
氨基酸残基组成,β链由146个氨基酸残基组成,它们的一级结构均已确定。每一亚基都具有独立的三级结构,各
肽链折叠盘曲成一定构象,β亚基中有8个α-螺旋区(分别称A、B……H螺旋区),α亚基中有7个α-螺旋区。在此基础上肽链进一步折叠形成球状,依赖侧链间形成的各种次级键维持稳定,使之球形表面为亲水区,球形向内,在E和F螺旋段间的20多个巯水氨基酸侧链构成口袋形的疏水区,辅基血红素就嵌接在其中,α亚基和β亚基构象相似,最后,四个亚基α2β2聚合成具有四级结构的Hb分子(见图15)。在此分子中,四个亚基沿中央轴排布四方,两α亚基沿不同方向嵌入两个β亚基间,各亚基间依多种次级健联系,使整个分子呈球形,这些次级键对于维系Hb分子空间构象有重要作用
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