会改变的,盐会使蛋白质活性发生改变
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蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%,最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质(protein)是生命的物质基础,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20种氨基酸(Amino acid)按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。
变性
在热、酸、碱、重金属盐、
紫外线等作用下,蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的,不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性.蛋白质变性之后,紫外吸收,化学活性以及粘度都会上升,变得容易水解,但
溶解度会下降。
蛋白质变性后,就失去了原有的可溶性,也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程.
造成蛋白质变性的原因
物理因素包括:加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、
X射线、超声波等:
化学因素包括:强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、
乙醇、丙酮等。
颜色反应
蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。
例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸,则鸡蛋白溶液呈黄色.这是由于蛋白质(含
苯环结构)与浓硝酸发生了颜色反应的缘故.还可以用
双缩脲试剂对其进行检验,该试剂遇蛋白质生成紫色
络合物。
气味反应
蛋白质在灼烧分解时,可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴别蛋白质。
折叠
对蛋白质折叠机理的研究,对保留蛋白质活性,维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义(21)。早在上世纪30年代,我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释(8),30年后,Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠,仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息(9,10),并提出蛋白质折叠的
热力学假说,为此Anfinsen获得1972年
诺贝尔化学奖。这一理论有两个关键点:1蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中;2 天然构象的蛋白质处于热力学最低的能量状态。尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用,各种各样的因素,包括信号序列,辅助因子,分子伴侣,环境条件,均会影响蛋白质的折叠,新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质,并非都是自发的,在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助,已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣(3,16,86),蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新,但这并不与折叠的热力学假说相矛盾,而是在动力学上完善了热力学观点。在蛋白质的折叠过程中,有许多作用力参与,包括一些构象的空间阻碍,
范德华力,氢键的相互作用,疏水效应,离子相互作用,多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠(12,52),但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性,我们还知之甚少,许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识,但是问题仍然没有解决。