蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架中各个肽段所形成的规则的或无规则的构象。多肽链主链骨架中所形成的的有规则的构象主要是依靠氢键维持的，α-螺旋结构中多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从而形成一个螺旋式的构象,称之为螺旋结构。螺旋旋转的方向有左手和右手之分。因此螺旋结构分为左手螺旋和右手螺旋；按照氢键形成方式的不同,可以把螺旋分为α-螺旋和γ-螺旋。在各种形成的螺旋构象中,只有右手γ-螺旋是最稳定的构象,因此它存在于大多数蛋白质中。右手α-螺旋结构可以用图21-2表示。
并不是所有的多肽链都可以形成α-螺旋。一般地讲,侧链不太大且不带有电荷或极性基团,或侧链电性以3或4为周期交替的多肽链，比较容易形成稳定规则的螺旋。由于肽链中电荷彼此间的排斥，不仅会影响螺旋的稳定性，而且也会使螺旋变得不规则，因此酸性或碱性氨基酸形成的肽链，它们所形成的螺旋规则性和pH有关。例如聚谷氨酸在低pH时，由于
羧基不发生电离，可以形成一个规则的α-螺旋,但当pH升高时，羧基解离为带负电荷的coO-基团,螺旋就变得不规则了。
β-折叠股是一种较伸展的锯齿形主链构象。两条β-折叠股平行排布，彼此以氢键作用,可以构成β-折叠片,又称之为β-折叠。β-折叠片又分为平行β-折叠片和反平行β-折叠片两种类型。前者是指相邻的折叠股走向相同,后者是指走向相反。从能量上分析，反平行β-折叠片更为稳定,因为其形成的氢键N—H—O中三个原子几乎位于同一条直线上.此时氢键最强。丝心蛋白的β-折叠结构是由两个肽链形成的折叠结构，很像一个扇面。图中的链间氢键同样用虚线表示,侧链交叠地伸在肽链的上面和下面。分析丝心蛋白的氨基酸，发现大部分是
甘氨酸、丝氨酸、丙氨酸等,它们的侧链都很小,因此可以成为稳定折叠的结构。
二、三级结构
蛋白质的三级结构(tertiary structure) 是指在二级结构的基础上,多肽链自身通过氨基酸残基侧链的相互作用,在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、盘绕形成的紧密的高级结构。球蛋白便是其中的一大类。
肌红蛋白(myoglobin)是
哺乳动物肌肉中负责储藏和输送氧的蛋白质,是球蛋白的一种。它由一条多肽链构成,肽链中有78%是a螺旋构象。
X射线衍射测定肌红蛋白的高级结构非常有意思,这条肽链可以折叠出一个憎水的囊袋(图21-4),恰好可以嵌人血红素分子,并且囊袋中有一个组氨酸,它在囊中的位置又恰好能和血红素的铁原子形成第五个向心配位键!此外,具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部都分布在分子的表面,从而使肌红蛋白具有可溶性。
球蛋白一个最突出的性质是很不稳定，可在辐射、加热或遇酸碱后，其特定的空间构象被改变，从而导致其物理、化学性质的改变和生物活性的丧失，这称为变性，见图21-5。蛋白质的变性主要是由于三级结构或四级结构的改变引起的。蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，更易被蛋白酶水解。
天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后部分次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序卷曲的紧密结构变为无序松散的伸展状结构(但一级结构和绝大多数二级结构并未改变)。这使得原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，致使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞，并由于疏水作用聚集沉淀。因此，变性分为可逆变性和不可逆变性。如果变性条件剧烈持久，蛋白质变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，蛋白质分子内部结构变化不大，说明这种变性作用是可逆的。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性。