活化能
活化能(activation energy)
活化能的定义
活化能是指化学反应中，由反应物分子到达活化分子所需的最小能量。以酶和底物为例，二者自由状态下的势能与二者相结合形成的活化分子的势能之差就是反应所需的活化能，因此不是说活化能存在于细胞中，而是细胞中的某些能量为反应提供了所需的活化能。
活化能的大小与反应速率相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能（实际上是通过改变反应途径的方式降低活化能）来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行。
化学反应的活化能
实验证明，只有发生碰撞的分子的能量等于或超过某一定的能量Ec(可称为临界能)时，才可能发生有效碰撞。具有能量大于或等于Ec的分子称为活化分子。
在一定温度下，将具有一定能量的分子百分数对分子能量作图，如图1所示。从图1可以看出，原则上来说，反应物分子的能量可以从0到∞，但是具有很低能量和很高能量的分子都很少，具有平均能量Ea的分子数相当多。这种具有不同能量的分子数和能量大小的对应关系图，叫做一定温度下分子能量分布曲线图。
图1中，Ea表示分子的平均能量，Ec是活化分子具有的最低能量，能量等于或高于Ec的分子可能产生有效碰撞。活化分子具有的最低能量Ec与分子的平均能量Ea之差叫活化能。
不同的反应具有不同的活化能。反应的活化能越低，则在指定温度下活化分子数越多，反应就越快。
不同温度下分子能量分布是不同的。图2是不同温度下分子的能量分布示意图。当温度升高时，气体分子的运动速率增大，不仅使气体分子在单位时间内碰撞的次数增加，更重要的是由于气体分子能量增加，使活化分子百分数增大。图2中曲线t1表示在t1温度下的分子能量分布，曲线t2表示在t2温度下的分子能量分布(t2＞t1)。温度为t1时活化分子的多少可由面积A1反映出来；温度为t2时，活化分子的多少可由面积A1+A2反映出来。从图中可以看到，升高温度，可以使活化分子百分数增大，从而使反应速率增大。
阿伦尼乌斯公式
非活化分子转变为活化分子所需吸收的能量。温度对反应速率有显著影响，而温度主要靠影响Ea而改变反应速率。在多数情况下，其定量规律可由阿伦尼乌斯公式来描述：
κ＝Ae-Ea/RT（1）式中κ为反应的速率系（常）数；Ea和A分别称为活化能和指前因子，是化学动力学中极重要的两个参数；R为摩尔气体常数；T为热力学温度。对于更为复杂的描述κ与T的关系式中，活化能Ea定义为：
Ea＝RT2（dlnκ／dT）（2）
在元反应中，并不是反应物分子的每一次碰撞都能发生反应。S.A.阿伦尼乌斯认为，只有“活化分子”之间的碰撞才能发生反应，而活化分子的平均能量与反应物分子平均能量的差值即为活化能。近代反应速率理论进一步指出，两个分子发生反应时必须经过一个过渡态——活化络合物，过渡态具有比反应物分子和产物分子都要高的势能，互撞的反应物分子必须具有较高的能量足以克服反应势能垒，才能形成过渡态而发生反应，此即活化能的本质。
式（1）可写成：lnκ＝lnA－Ea／RT（3）根据式（3），由实验测出不同温度下的κ值，若将lnκ对1／T作图，即可由所得直线的斜率求出Ea值。也可将由实验归纳出的κ与T的经验关系式直接代入式（2）求得Ea值。
对于复合反应，由上述实验方法求出的Ea值只是表观值，没有实际的物理意义。
阿仑尼乌斯（S．A．Arrhenius）发现化学反应的速度常数k和绝对温度T之间有d（lnk）/dt=Ea/RT2的关系。这里的Ea就是活化能。假若把上式积分得到lnk=lnA-（Ea/RT），从这个公式可知，在各种温度下求得k值，把lnk对1／T作图（这图称为阿仑尼乌斯图）就得到直线，由于直线的斜率是-Ea/R，因而可求得Ea值。活化能的物理意义一般认为是这样：从原反应体系到产物的中间阶段存在一个过渡状态，这个过渡状态和原系统的能量差就是活化能Ea，而且热能RT如不大于Ea，反应就不能进行。也就是原系统和生成物系统之间存在着能垒，其高度相当于活化能。其后埃林（H．Eyring）从过渡状态（也叫做活性络合物）和原系统之间存在着近似的平衡出发，对速度常数k导出了如下的关系：k=k（KT/h）exp（－ΔG*/RT）=k（KT/h）exp（ΔS*/R）exp（-ΔH*/RT）k为通透系数，K是波尔兹曼常数，h是普朗克常数，ΔG*、ΔS*、ΔH*分别为活化自由能、活化熵和活化焓。而且活化自由能与活化焓大致相等。酶促反应主要就是由于降低了活化自由能，从而加快反应速率。
温馨提示：答案为网友推荐，仅供参考